La Real Academia Sueca de Ciencias ha otorgado el premio Nobel de Química de 2017 a Jacques Dubochet, Joachim Frank y Richard Henderson por “el desarrollo de la criomicroscopía electrónica para la determinación de la estructura en alta resolución de biomoléculas en solución”. Hasta el desarrollo del revolucionario método no era posible visualizar con detalle macromoléculas típicas de los organismos vivos. Este avance inició una nueva era de la bioquímica y el desarrollo de fármacos.

Gracias a la técnica los investigadores hoy en día pueden visualizar como parte de su rutina la estructura tridimensional de biomoléculas que suponen grandes retos de la ciencia como las proteínas que causan resistencia a los antibióticos, la superficie del virus Zika o enzimas implicadas en el mal de Alzheimer.

La microscopía electrónica se asumía que solo era adecuada para visualizar materia inerte porque los potentes rayos de electrones que utiliza destruyen cualquier material vivo. Hasta que en 1990 Richard Henderson, del Laboratorio de Biología Molecular MRC (Reino Unido) logró una imagen precisa en 3D de una proteína. Fue el punto de inflexión. En 2013 la técnica se generalizó y se alacanzó la ansiada resolución atómica.

Con y sin criomicroscopía Martin Högbom / Universidad de Estocolmo

Antes de llegar a ese hito el trabajo de los otros dos galardonados fue crucial. Joachim Frank, de la Universidad de Columbia (Nueva York) logró, con sus trabajos entre 1975 y 1986, que la microscopía electrónica mejorara hasta mostrar imágenes en 3D, dejando atrás y obsoletas las imágenes planas. A principios de los ochenta Jacques Dubochet, de la Universidad de Lausanne (Suiza), añadió el toque maestro a la técnica: agua vitrificada en la muestra. Es decir, agua enfriada tan rápidamente que paraliza las biomoléculas que contiene con su forma natural. Un trabajo conjunto que culmina con el reconocido premio.